Opgavebeskrivelse
Der ønskes en redegørelse for enzymer og deres funktioner.
Præsenter og udled Michaelis Menten ligningen.
Der ønskes også en eftervisning af Michaelis Menten modellen i praksis, inddrager her data fra forsøget “Enzym Alkalisk Phosphatase”. Herunder skal I fortolke betydningen af vmax og Km.
Inddrag bilag 1 og forklar hvordan forskellige slags inhibitorer påvirker enzymkinetikken.
Diskuter hvilke begrænsninger der er ved Michaelis-Menten modellen.
Indledning
Inden for biokemien fungerer enzymer som katalysatorer som reaktionshastigheden for en vis reaktion. Det er netop hvad denne SRO beskæftiger sig med:
Enzymkinetik. I denne SRO redegøres der først og fremmest for enzymer og deres funktioner inden for enzymkinetikken. Derefter præsenteres Michaelis-Menten-ligningen, hvorved denne udledes.
Herefter fremvises der et praktisk eksempel på udnyttelsen af Michaelis-Menten-ligningen hvor data fra forsøget ”Enzym Alkalisk Phosphatase” inddrages.
Herunder præsenteres betydningen af konstanterne v_max og K_m. Medvidere præsenteres en forklaring af forskellige slags inhibitorer og deres indflydelse på enzymkinetikken
herunder særligt fokus på konstanterne v_max og K_max. Endelig afrundes der med en diskussion af begrænsningerne ved Michaelis-Menten-modellen.
Indholdsfortegnelse
Resume 2
Indholdsfortegnelse 3
1. Indledning 4
2. Metodeafsnit 5
3. Enzymer og deres funktioner 5
- 3.1 Hvad er enzymer? 5
- 3.2 Det aktive center 6
4. Udledning af Michaelis-Menten-ligningen 7
5. Eftervisning af Michaelis-Menten-modellen med inddragelse af ”Enzym alkalisk Phosphatase” 11
6. Bilag 1 - inhibitorer 14
7. Begrænsninger ved Michaelis-Menten-modellen 18
8. Konklusion 20
9. Litteraturliste 21
10. Bilag 23
Optimer dit sprog - Læs vores guide og scor topkarakter
Uddrag
I min besvarelse af denne SRO har jeg anvendt flere metoder. I behandlingen af forsøget ”Enzymet alkalisk phophatase” har jeg anvendt den induktive metode, som indebærer samling af empiri i form af data
samlet under eksperimentet hvor der også er bestemt hvilken data vi har at gøre med. Dermed har vi også anvendt den hypotetisk-deduktive metode
idet vi skulle bekræfte at forsøget med den enzymkatalyserede hydrolyse af phosphatestre fulgte Michaelis-Menten-ligningen.
Derudover har jeg anvendt den matematiske modellerings metode så jeg ved hjælp af denne kan analysere på empirien, hvorved jeg har anvendt regression og grafer.
Ved hjælp af denne metode kunne jeg også bekræfte at forsøget med den enzymkatalyserede hydrolyse af phosphatestre fulgte Micheles-Menten-ligningen.
Denne metode har jeg også anvendt da jeg skulle bestemme hvilke inhibitorer der var tale om i bilag 1.
I min udledning af Michaelis-Menten-ligningen har jeg anvendt den aksiomatisk-deduktive metode hvori der arbejdes med den rene matematik som tager udgangspunkt i matematisk ræsonnement, bevisførelse og logisk deduktion.
---
Enzymer er biologiske katalysatorer eller med andre ord: biomolekyler som fungerer som katalysatorer.
Enzymers opbygning ser meget forskellig ud fra enzym til enzym, men ens for alle er de molekyler som er opbygget af proteiner, altså lange ”kæder” af aminosyrer.
Som der blev nævnt i starten fungere enzymer som katalysatorer hvilket vil sige at de sætter reaktioner i gang, dog uden selv at forbruges.
Det betyder at de kan anvendes igen og igen indtil de langsomt bliver slidt op og der dannes nye enzymer.
Disse katalysatorer anvendes til at øge reaktionshastigheden hos forskellige biokemiske reaktioner der finder sted i levende organismers celler, f.eks. katalysere enzymet lactase, lactose inde i slimhinden i tyndtarmen.
Enzymer er altså ansvarlige for at øge reaktionshastigheden i mange processer i kroppen og anvendes generelt overalt i dag i mange forskellige sammenhænge.
Enzymer er meget specifikke. Dvs. de kan kun katalysere en bestemt reaktion eller meget nære beslægtede reaktioner og altså er de meget effektive og danner desuden ikke meget overflødigt og skadeligt produkt for miljøet.
Dette skyldes dets særlige tredimensionelle form og struktur og dels deres aktive center. Enzymer er også særdeles bæredygtige hvis man sammenligner dem med kemisk katalyse.
For at kemisk katalyse kan virke skal der ofte et ret vanskeligt miljø til ift. Enzymer som kan fungere under ret simple forhold, som f.eks.
under en normal stuetemperatur og neutral pH som man nemt kan fremstille uden at bruge en masse ressourcer.
Dog er det forskelligt fra enzym til enzym hvilken pH og temperatur optimum den har og hvis denne overskrides, vil enzymet denaturere og dermed miste sin egenskab.
Skriv et svar